„Enzimszubsztrát” változatai közötti eltérés

[nem ellenőrzött változat][nem ellenőrzött változat]
Tartalom törölve Tartalom hozzáadva
Nincs szerkesztési összefoglaló
kieg.
1. sor:
Az [[enzim]] által katalizált reakció kindulási vegyületét '''szubsztrátnak''' nevezik. Az enzim a biokémiai reakcióban ezen a molekulán fejti ki a hatását, megváltoztatva annak szerkezetét.
 
Az [[enzim]] által katalizált reakció kindulási vegyületét '''szubsztrátnak''' nevezik. Az enzim a biokémiai reakcióban ezen a molekulán fejti ki a hatását, megváltoztatva annak szerkezetét. Az enzim és szubsztrát közötti kapcsolatot gyenge, reverzibilis kölcsönhatások (elektrosztatikus kötések, H-hidak, hidrofób kölcsönhatások) biztosítják. <ref>http://www.nyf.hu/others/html/biologia_intezet_elemei/biokemia/5/enzimek.ppt</ref>
 
==[[Michaelis-Menten kinetika]]==
Enzim + Szubsztrát → Enzim-szubsztrát komplex → Enzim + Termék(ek)
[[Fájl:Michaelis-Menten.png|bélyegkép|450px|jobbra|Enzimatikus reakció sebességének ábrázolása a szubsztrát koncentrációjának függvényében]]
 
A [[biokémia]] legismertebb [[enzimkinetika]]i modellje szerint az enzimatikus reakció sebessége egyetlen szubsztrát esetén a szubsztrát koncentrációjának függvénye:
 
:<math> v = \frac{d [P]}{d t} = \frac{ V_\max {[S]}}{K_m + [S]}. </math>
 
ahol <math>V_\max</math> az a maximális sebesség, amely maximális szubsztrátkoncentrációnál jön létre. Ez gyakorlatilag szubsztrátra nézve telített oldatnak felel meg. A Michaelis konstans <math>K_m</math> az a szubsztrátkoncentráció, amelynél a reakció sebessége a <math>V_\max</math> fele. Ha az enzimreakció sebességét a szubsztrát-koncentráció függvényében meghatározzuk és az eredményeket a koordináta-rendszerben ábrázoljuk, akkor egy hiperbolát kapunk.
 
==Kulcs-zár modell==
[[Fájl:Enzimműködés.jpg|bélyegkép|450px|jobbra|az enzimek aktív centrumának működése az indukált illeszkedés modelnek megfelelően]]
 
Az enzim aktív centruma, azaz a szubsztrátkötő hely a kapcsolat létrejötte előtt is már megfelel a szubsztrát alakjának, készen áll a szubsztrát fogadásához. A kapcsolódás során az enzim geometriája nem változik.
 
==Indukált illeszkedés==
 
A szubsztrát és a szubsztrátkötő hely közötti kölcsönhatás formálja ki a kapcsolat létrejöttéhez szükséges optimális szerkezetet, azaz a kapcsolódás során megváltozik az enzim geometriája.
 
{{jegyzetek}}
 
[[Kategória:Biokémia]]