„Fehérje” változatai közötti eltérés
| [nem ellenőrzött változat] | [ellenőrzött változat] |
Tartalom törölve Tartalom hozzáadva
a Visszaállítottam a lap korábbi változatát 195.199.251.139 (vita) szerkesztéséről Pallerti szerkesztésére Címke: Visszaállítás |
|||
4. sor:
A fehérjék fontos [[biológia]]i szerepét jellemzi, hogy minden [[sejt]]ben lejátszódó folyamatban részt vesznek. Számos fehérje [[enzim]]aktivitást mutat, azaz valamilyen biokémiai folyamat katalizátoraként segítik elő a sejt életben maradását. Fehérjék rendelkezhetnek stabilizáló, szerkezeti funkcióval is: sejt alakjának kialakítása ([[aktin]], [[mikrotubulus|mikrotubuláris]] sejtváz, [[intermedier filamentum]]), sejten belüli transzportfolyamatok lebonyolítása (dinein, [[kinezin]], [[miozin]]) mozgatás (akto-miozin rendszer). Más fehérjék a sejt és környezete közötti információáramlás megvalósítása révén teszik lehetővé, hogy a sejt érzékelni tudja, és reagálni tudjon a külvilág ingereire.
==
Habár már [[Jöns Jakob Berzelius]] [[1838]]-ban a fehérjéknek a görög eredetű protein nevet adta ( πρωτεῖος = „elsődleges fontosságú”), valódi szerepük felfedezéséig [[1926]]-ig várni kellett, mikor J. B. Sumner bebizonyította, hogy az [[ureáz]] nevű enzim egy fehérje. Az első fehérje, melynek aminosav szekvenciáját megismerhettük az [[inzulin]] volt. Ezért az eredményéért Frederick Sanger [[1958]]-ban [[kémiai Nobel-díj]]at kapott. Max F. Perutz-t és John C. Kendrew-t 1962-ben kémiai Nobel díjjal jutalmazták a [[mioglobin]] szerkezetének röntgen krisztallográfiás módszerrel történő megoldásáért, mely az első megismert atomi szintű fehérje térszerkezet volt. Mára az ismert fehérje szekvenciák száma, a genomikai programoknak köszönhetően a milliós méretet is meghaladta,<ref name="Swssprot">A SwssProt fehérje szekvencia adatbázisa [http://www.ebi.ac.uk/swissprot/sptr_stats/index.html].</ref> míg az ismert térszerkezetek száma megközelíti az ötvenezret.<ref name="RCSB">{{Cite web |url=http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do |title=Az RCSB fehérje térszerkezet adatbázisa |accessdate=2017-01-19 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20150418160606/http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do |archivedate=2015-04-18 }}</ref>
== Fehérjék biokémiája dióhéjban ==
A természetes fehérjék 20 különféle {{laevus}}-α-aminosavból felépülő lineáris polimerek. Ezen „proteinogén” aminosavak számos tulajdonságban megegyeznek: rendelkeznek egy α-szénatommal, melyhez aminocsoport és karboxilcsoport kapcsolódik, valamint egy hidrogén atom. Csak a [[prolin]] képez ez alól kivételt: aminocsoportjának visszakapcsolódásával egy rendhagyó gyűrűs szerkezet alakul ki. A többi aminosav tetraéderes α-szénatomjának negyedik [[ligandum (szervetlen kémia)|liganduma]] más és más, így különböző tulajdonságokkal tudnak a fehérje szerkezetének, funkciójának kialakításához hozzájárulni. Vannak savas ([[glutaminsav|Glu]], [[Aszparaginsav|Asp]]), bázisos ([[Arginin|Arg]], [[Lizin|Lys]]), apoláris ([[Fenil-alanin|Phe]], [[Tirozin|Tyr]], [[Triptofán|Trp]], [[Metionin|Met]], [[Izoleucin|Ile]], [[Leucin|Leu]], [[Valin|Val]], [[Alanin|Ala]]), poláris ([[Szerin|Ser]], [[Treonin|Thr]], [[Cisztein|Cys]], [[Hisztidin|His]], [[Aszparagin|Asn]], [[Glutamin|Gln]]) oldalláncú aminosavak, illetve a [[glicin]] az egyetlen [[optikai izoméria|akirális]] aminosav, melynek oldallánca csupán egy hidrogén. Az aminosavak összekapcsolódása vízkilépéses reakció, ami egy transz, planáris jellegű peptidkötést hoz létre. A lehetséges rezonancia szerkezetek [[kettős kötés]] jelleget adnak a peptid síknak, ami a kötés mentén történő rotációt gátolja. A kötést kialakító atomok sorából, a polimer kialakulása során jön létre az összefüggő peptid gerinc. Az oldalláncok a peptidgerincről „lelógva” egymással és a gerinccel kölcsönhatva alakítják ki a fehérjékre jellemző térszerkezetet.
14 ⟶ 15 sor:
== A fehérje térszerkezetének szintjei ==
===
Az elsődleges vagy primer szerkezet a fehérje aminosav-szekvenciája, azaz aminosav összetétele, és azok kapcsolódási sorrendje. Az aminosavakból felépülő fehérjék irányított polimerek a [[peptidkötés]] aszimmetrikus jellegének köszönhetően. A fehérjelánc szintézisekor a legutoljára beépült aminosav karboxilcsoportjához kapcsolódik a következő aminosav aminocsoportja és így tovább. Így megkülönböztetjük a fehérjelánc „elejét”, a szabad aminocsoportot tartalmazó N-terminálist, valamint a „végét”, a szabad karboxilcsoportot tartalmazó C-terminálist. Mindezt a <sup>+</sup>H<sub>2</sub>(–HN–C<sub>α</sub>–CO)<sub>''n''</sub>–O<sup>-</sup> képlettel lehet legtömörebben leírni.
20 ⟶ 21 sor:
A fehérjék elsődleges szerkezetének meghatározására számos kísérleti módszer ismert, ám a leggyakrabban alkalmazott eljárások az Edman lebontás, és a [[tömegspektrometria]]. Mivel a kísérletes meghatározás rendkívül költséges és hosszadalmas, ezért manapság a fehérje szekvencia adatbázisokban lévő adatok túlnyomó többségét [[bioinformatika]]i módszerekkel állítják elő az [[hírvivő RNS|mRNS]] szekvencia és a [[genetikai kód]] ismeretében.
===
A másodlagos vagy szekunder szerkezeten a peptidgerinc hidrogénkötések által stabilizált lokális (legalább négy aminosavra kiterjedő) rendezettségét értjük. Ezt a szerkezeti szintet a peptidsíkok egymáshoz képest történő elfordulásával jellemezhetjük, azaz a φ (fi; C–N–C<sub>α</sub>–C), ψ (pszi; N–C<sub>α</sub>–C–N) és az ω (ómega; C<sub>α</sub>–C–N–C<sub>α</sub>; szinte mindig ±180°) torziós szögekkel. E szerkezeti elemek legfőbb csoportjai a jobb- vagy balmenetes hélixek, a redők, a hurkok és a kanyarok; leggyakoribb az α-hélix, az antiparallel β-redő és a β-kanyar.
| |||