Wikipédia

ATP-szintáz

Ez a közzétett változat, ellenőrizve: 2023. október 22.

AZ ATP-szintáz az adenozin-trifoszfát (ATP) adenozin-difoszfátból és szervetlen foszfátból (Pi) való előállítását katalizáló molekula. A katalizált reakció:

Az ATP-szintáz a sejtmembránon keresztül nyílást alkot, ahol a protonok áthaladhatnak a magas koncentrációjú térrészből az alacsony koncentrációjú felé, energiát adva az ATP-szintézishez. Ezen elektrokémiai gradienst az elektrontranszportlánc adja, és lehetővé teszi a sejtek energiatárolását ATP-ben. Prokariótákban az ATP-szintáz a sejtmembránon, eukariótákban a belső mitokondriális membránon terjed át. A fotoszintézisre képes élőlények tilakoid membránjában (mely növények esetén a kloroplasztiszban, cianobaktériumokban a citoplazmában van) is van ATP-szintáz.

Az eukarióta ATP-szintázok F-ATPázok, melyek az ATPázhoz képest „fordítva” működnek. Ez 2 fő egységből áll (FO és F1), az ATP-szintézist lehetővé tevő forgó motormechanizmussal.[1][2]

Nevezéktan

szerkesztés

Az F1 rövidítés a „Fraction 1” kifejezésből, az FO egy természetes eredetű antibiotikumot, az oligomicint kötő képességéből származik, mely az FO egységet gátolja.[3][4] Ezek különböző fehérjealegységekből állnak. Az enzim az aerob légzéssel való ATP-előállításban vesz részt.

Szerkezet és működés

szerkesztés
 
Marha mitokondriális ATP-szintáza. Az FO rózsaszín, az F1 zöld, a tengely narancs, az álló rész kék színnel jelölve.[5][6]
 
Az E. coli FOF1-ATPázának (ATP-szintáz) szerkezete. Az alegységek megfelelően jelölve.
 
Az ATP-szintáz forgószerkezete

A tilakoid és a belső mitokondriális membránban lévő ATP-szintáz 2 részből (FO és F1) áll. Az FO forgatja F1-et, és c-gyűrűből és a, két b és F6 egységből áll. Az F1 α, β, γ és δ részekből áll. Vízoldékony része van, mely képes az ATP hidrolízisére. Az FO főképp hidrofób részekből áll. Az FO F1 a protonok membránon való áthaladására ad lehetőséget.[7]

F1

szerkesztés

Az F1 rész hidrofil és az ATP-hidrolízisért felel. A mitokondriális mátrixba lóg. Az α és β részek 6 kötőhelyű hexamert alkotnak. Ebből 3 inaktív, és ADP-t köt.

3 más egység katalizálja az ATP-szintézist. A többi F1-egység, a γ, a δ és az ε alkotják a tengelyt. A γ a β konformációs változásait (zárt, félnyílt, nyílt állapotok közt) teszi lehetővé, mely az ATP-kötést és a szintézise utáni -felszabadítást teszi lehetővé. Az F1 nagy, és negatív színezéssel látható transzmissziós elektronmikroszkópban.[8] Ezek 9 nm-es részecskék a belső mitokondriális membránban.

F1-alegységek[9]
Alegység Humán gén Megjegyzés
α ATP5A1, ATPAF2
β ATP5B, ATPAF1
γ ATP5C1
δ ATP5D A mitokondriális δ a bakteriális/kloroplasztisz-ε.
ε ATP5E Csak mitokondriumokban van jelen.
OSCP ATP5O Baktériumokban és kloroplasztiszban δ.

FO

szerkesztés
 
Az FO F6 része az ATP-szintáz perifériás tönkrégiójából.[10]

Az FO vízben oldhatatlan fehérje 8 alegységgel és transzmembrán gyűrűvel. A gyűrű tetramer, hélix-gyűrű-hélix fehérje, melynek konformációja protonáláskor és deprotonáláskor változik, a környező alegységek forgását okozva, ami az FO forgását okozza, ami az F1 konformációját is változtatja, így az α és β alegységek állapota váltakozik. Az FO rész protonpórus a mitokondriális membránban. 3 fő alegységből (a, b és c) áll. Hat c egység alkotja a gyűrűt, a b alegység az F1 OSCP-hez csatlakozó tönköt alkot, megakadályozva az αβ hexamer forgását. Az a alegység a b-t a c gyűrűhöz csatlakoztatja.[11] A humán ATP-szintáz 6 további részt tartalmaz (d, e, f, g, F6 és 8 (vagy A6L)). Ezen enzimrész a mitokondrium belső membránjában van, és a protontranszlokációt az ATP-szintézist okozó forgáshoz kapcsolja.

Az eukariótákban a mitokondriális FO membránhajlító dimereket alkot. Ezek a cristák végén hosszú sorokká állnak, feltehetően a cristaképzés első lépéseként.[12] Az élesztő FO részének modellje krio-EM-mel meghatározható 3,6 Å felbontással.[13]

FO-alegységek
Alegység Humán gén
a MT-ATP6
b ATP5F1
c ATP5G1, ATP5G2, ATP5G3

Kötésmodell

szerkesztés
 
Az ATP-szintáz mechanizmusa. Az ADP és a Pi (rózsaszín) ATP-vé (piros) egyesül, a forgó γ egység (fekete) konformációváltozást okoz.
 
Az ATP-szintáz kemiozmotikus protongradiens esetén, mely oxidatív foszforilációval teszi lehetővé az ATP-szintézist.

Az 1960-as–1970-es években Paul Boyer, a UCLA professzora kifejlesztette a kötésváltás- (flip-flop) mechanizmuselméletet, mely szerint az ATP-szintézis az ATP-szintáz γ részének forgása okozta konformációváltozása miatt történik. John E. Walker, a cambridge-i MRC Laboratory of Molecular Biology akkori dolgozója az F1 domént kristályosította. Ez, az akkori legnagyobb ismert aszimmetrikus fehérje jelezte, hogy Boyer forgókatalízis-modellje lényegében helyes volt. Ezért Boyer és Walker megosztva kapták az 1997-es kémiai Nobel-díjat.

Az F1 kristályszerkezete 3 váltakozó α és β egységet mutatott, narancsszeletenként elrendezve forgó aszimmetrikus γ alegység körül. Az ATP-szintézis váltakozó katalitikus modellje szerint az elektrontranszportlánc által szállított protonok okozta transzmembrán potenciál a protonokat a membránközi térből a membránon át helyezi az ATP-szintáz FO része révén. Ennek egy része (a c-egységek gyűrűje) forog a protonok áthaladásakor. A c-gyűrű szorosan kapcsolódik a nagy részt a γ alegység által alkotott aszimmetrikus központi tönkhöz, mely forgást okoz az F1 α3β3 részén, a 3 katalitikus nukleotidkötő hely ATP-szintézist okozó konformációváltozásait okozva. A fő F1-alegység központi tönkkel való együtt forgását egy perifériás tönk akadályozza, mely az α3β3 részt az FO nem forgó részéhez kapcsolja. Az érintetlen ATP-szintáz szerkezete jelenleg kis felbontásban ismert elektron-kriomikroszkópia révén. A krio-EM-modell alapján a perifériás tönk rugalmas szerkezet, mely a komplexen át halad, ahogy az F1-et FO-hoz köti. Megfelelő körülmények közt az enzimreakció megfordítható, ahol az ATP-hidrolízis adja a protonpumpa-funkciót a membránon át.

A kötésváltás-mechanizmus a β egység aktív helyének 3 állapot közti váltakozását tartalmazza.[14] „Laza” állapotban ADP és foszfát lépnek be az aktív helybe. Az enzim alakja megváltozik, ezeket összekapcsolja, az aktív hely a így létrejött „szoros” állapotban az új ATP-t nagyon nagy affinitással köti. Végül az aktív hely visszaalakul nyitott állapotba, kiengedve az ATP-t, és további ADP-t és foszfátot kötve, készen a következő ATP-termelési állapotra.[15]

Fiziológiai szerep

szerkesztés

Más enzimekhez hasonlóan az ATP-szintáz aktivitása is megfordítható. Elegendően sok ATP transzmembrán protongradienst okoz, ezt használják az elektrontranszportlánc nélküli baktériumok, melyek hidrolizálják az ATP-t a protongradienshez, melyet ostoraik működtetésére és a tápanyagok sejtbe juttatására használnak.

A lélegző baktériumok esetén az ATP-szintáz általában fordítva működik, létrehozva az ATP-t energiaforrásként az elektrontranszportlánc által létrehozott protongradiens révén. E folyamaz az oxidatív foszforiláció. E folyamat megy végbe a mitokondriumokban is, ahol az ATP-szintáz a belső mitokondriális membránban van, az F1 a mitokondriális mátrixba nyúlik. A protonok mátrixba kerülésével az ATP-szintáz ADP-t alakít ATP-vé.

Fejlődés

szerkesztés

Az ATP-szintáz evolúciója feltehetően moduláris volt, ahol 2 funkcionálisan független egység asszociálódott és új funkciót szerzett.[16][17] Ez korán történt az evolúcióban, mivel gyakorlatilag egyazon szerkezet és aktivitás van jelen az élet minden országában.[16] Az F-ATP-szintáz nagy funkciós és mechanikai hasonlóságot mutat a V-ATPázhoz.[18] Azonban míg az F-ATP-szintáz protongradienst használ ATP-szintézishez, a V-ATPáz ATP-t használ fel a protongradienshez, akár 1-es pH-t is előállítva.[19]

Az F1 hasonlít a hexamer DNS-helikázokhoz (különösen a ρ-faktorhoz), kapcsolatban áll a protonok működtette T3SS komplexszel,[20] és hasonlít az ostormotorkomplexekre.[18][21][22] Az α3β3 hexamer szerkezete nagymértékben hasonlít a hexamer DNS-helikázokra a 3 fogású szimmetriájú gyűrű és a központi pórus révén. Szerepük a makromolekula forgásától függ, a DNS-helikázok a hélix alakú DNS-t használják a DNS-en való mozgáshoz és a szupertekeredés észleléséhez, míg az α3β3 hexamer a γ egység forgása okozta konformációváltozásokat enzimatikus reakcióhoz használja.[23]

A H+-motor hasonlít az ostorokat működtető H+-motorokhoz.[18] Mindkettő sok kis α-hélix fehérjéből álló gyűrűt tartalmaz, és a közeli álló fehérjékhez képest forognak protongradienst használva energiaforrásként. Ez azonban megtévesztő, mivel az ostormotorok összetettebbek az FO-nál, és a 30 fehérjés gyűrű nagyobb a FO-ban található 10, 11 vagy 14 helikális fehérjénél. 2016-os adatok szerint azonban a gyűrű és a tönk hasonlítanak az F1-hoz.[22]

Az ATP-szintáz változásai szintéziskor

A modulárisevolúció-elmélet szerint 2 független funkciójú alegység, egy ATPázként működő DNS-helikáz és egy protonmotor össze tudtak kapcsolódni, és a motor forgása az ATPázaktivitást fordította meg.[16][23] Ez később egyre hatékonyabbá vált, és a mai összetett ATP-szintázokká alakult. Egy másik lehetőség, hogy a DNS-helikáz/protonmotor komplex protonpumpa volt, ahol az ATPázaktivitás a protonmotort fordította meg.[16] Ez a fordított reakciót adó fehérjévé fejlődött, és ATP-szintázzá vált.[17][24][25]

Inhibitorok

szerkesztés

Számos természetes és szintetikus ATP-szintáz-inhibitor ismert.[26] Ezek használhatók az ATP-szintáz szerkezetének és mechanizmusának vizsgálatára. Egyesek terápiás céllal is használhatók. Több ATP-szintáz-inhibitor-osztály van, például peptidinhibitorok, polifenolok, poliketidek, ónorganikus vegyületek, polién-α-piron-származékok, kationos inhibitorok, szubsztrátanalógok, aminosav-módosítók stb.[26] Két gyakran használt ATP-szintáz-inhibitor az oligomicin és az DCCD.

Különböző élőlényekben

szerkesztés

Baktériumokban

szerkesztés

Az E. coli ATP-szintáza a legegyszerűbb ismert ATP-szintáz, 8 különböző alegységtípussal.[11]

A bakteriális F-ATPázok adott esetben fordítva működhetnek, ATPázzá válva.[27] Egyes baktériumoknak nincs F-ATPázuk, helyette két irányban használnak A/V-típusú ATPázt.[9]

Élesztőben

szerkesztés

Az élesztőé az egyik legjobban tanulmányozott eukarióta ATP-szintáz, benne 5 F1, 8 FO egységet és 7 asszociált fehérjét azonosítottak.[7] Ezek legtöbbjének van homológja más eukariótákban.[28][29][30][31]

Növényekben

szerkesztés

A növényekben az ATP-szintáz jelen van a kloroplasztiszban (CF1FO-ATP-szintáz). Ez a tilakoid membránba van integrálva, a CF1 a stromába nyúlik, ahol a fotoszintézis sötét része (Calvin-ciklus) és az ATP-szintézis történik. A kloroplasztisz-ATP-szintáz szerkezete és katalitikus mechanizmusa hasonlít a bakteriálisra, azonban a kloroplasztiszban az elektrokémiai potenciált nem az elektrontranszportlánc adja, hanem elsődleges fotoszintetikus fehérjék. A szintáz γ-egysége 40 aa részt tartalmaz a sötétben való felesleges aktivitás gátlására.[32]

Emlősökben

szerkesztés

A marhaszív-mitokondriumok ATP-szintáza, a humán ATP-szintáz közeli homológja az egyik legjobban jellemzett ATP-szintáz. A szív a szívizomban lévő sok mitokondrium miatt használatos.[33][34][35]

A humán ATP-szintáz-részeket kódoló gének:

Más eukariótákban

szerkesztés

Egyes divergens csoportokba tartozó eukariótákban speciális ATP-szintázok találhatók. Az Euglenozoa ATP-szintáza dimert alkot bumeráng alakú F1-gyel más mitokondriális ATP-szintázokhoz hasonlóan, de az FO sok egyedi egységet tartalmaz. Kardiolipint használ. A gátló IF1 is másképp kötődik – a Trypanosomatida csoporthoz hasonlóan.[36]

Archeákban

szerkesztés

Archeákban jellemzően nincs F-ATPáz. Ehelyett A-ATPáz/szintázzal, a V-ATPázhoz hasonló, de főképp ATP-szintázként működő forgó szerkezettel állítanak elő ATP-t.[27] A bakteriális F-ATPázhoz hasonlóan feltehetően ATPázként is működik.[9]

LUCA-ig

szerkesztés

Az F-ATPáz-génkapcsolat és -sorrend állandó a prokariótákban, tehát az utolsó közös ős, LUCA előtt is létezett a rendszer.[37]

Jegyzetek

szerkesztés
  1. ↑ (2011. június 1.) „Rotation and structure of FoF1-ATP synthase”. Journal of Biochemistry 149 (6), 655–664. o. DOI:10.1093/jb/mvr049. PMID 21524994.  
  2. ↑ (2015. június 1.) „ATP synthase”. Annual Review of Biochemistry 84, 631–657. o. DOI:10.1146/annurev-biochem-060614-034124. PMID 25839341.  
  3. ↑ (1966. május 1.) „Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. 8. Properties of a factor conferring oligomycin sensitivity on mitochondrial adenosine triphosphatase”. The Journal of Biological Chemistry 241 (10), 2461–2466. o. DOI:10.1016/S0021-9258(18)96640-8. PMID 4223640.  
  4. ↑ (1992. november 1.) „A PLANT BIOCHEMIST'S VIEW OF H+-ATPases AND ATP SYNTHASES”. The Journal of Experimental Biology 172 (Pt 1), 431–441. o. DOI:10.1242/jeb.172.1.431. PMID 9874753.  
  5. ↑ PDB: 5ARA, A. Zhou, A. Rohou, D. G. Schep, J. V. Bason, M. G. Montgomery, J. E. Walker, N. Grigorieff, J. L. Rubinstein (2015. október 1.). „Structure and conformational states of the bovine mitochondrial ATP synthase by cryo-EM”. eLife 4, e10180. o. DOI:10.7554/eLife.10180. PMID 26439008. PMC 4718723.  
  6. ↑ Goodsell, David (2005. december 1.). „ATP Synthase”. Molecule of the Month. DOI:10.2210/rcsb_pdb/mom_2005_12.  
  7. ↑ a b (2000. május 1.) „Organisation of the yeast ATP synthase F(0):a study based on cysteine mutants, thiol modification and cross-linking reagents”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1458 (2–3), 443–456. o. DOI:10.1016/S0005-2728(00)00093-1. PMID 10838057.  
  8. ↑ (1964. július 1.) „A macromolecular repeating unit of mitochondrial structure and function. Correlated electron microscopic and biochemical studies of isolated mitochondria and submitochondrial particles of beef heart muscle”. The Journal of Cell Biology 22 (1), 63–100. o. DOI:10.1083/jcb.22.1.63. PMID 14195622. PMC 2106494.  
  9. ↑ a b c (2014. április 1.) „Rotary ATPases--dynamic molecular machines”. Current Opinion in Structural Biology 25, 40–48. o. DOI:10.1016/j.sbi.2013.11.013. PMID 24878343.  
  10. ↑ PDB: 1VZS; (2004. szeptember 1.) „Solution structure of subunit F(6) from the peripheral stalk region of ATP synthase from bovine heart mitochondria”. Journal of Molecular Biology 342 (2), 593–603. o. DOI:10.1016/j.jmb.2004.07.013. PMID 15327958.  
  11. ↑ a b (2011) „Role of Charged Residues in the Catalytic Sites of Escherichia coli ATP Synthase”. Journal of Amino Acids 2011, 785741. o. DOI:10.4061/2011/785741. PMID 22312470. PMC 3268026.  
  12. ↑ (2019. március 1.) „Dimers of mitochondrial ATP synthase induce membrane curvature and self-assemble into rows”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 116 (10), 4250–4255. o. DOI:10.1073/pnas.1816556116. PMID 30760595. PMC 6410833.  
  13. ↑ (2017. november 1.) „Atomic model for the dimeric FO region of mitochondrial ATP synthase”. Science 358 (6365), 936–940. o. DOI:10.1126/science.aao4815. PMID 29074581. PMC 6402782.  
  14. ↑ Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD (1982. október 1.). „Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model”. The Journal of Biological Chemistry 257 (20), 12030–12038. o. DOI:10.1016/S0021-9258(18)33672-X. PMID 6214554.  
  15. ↑ Nakamoto RK, Baylis Scanlon JA, Al-Shawi MK (2008. augusztus 1.). „The rotary mechanism of the ATP synthase”. Archives of Biochemistry and Biophysics 476 (1), 43–50. o. DOI:10.1016/j.abb.2008.05.004. PMID 18515057. PMC 2581510.  
  16. ↑ a b c d (1995. december 1.) „Rotary DNA motors”. Biophysical Journal 69 (6), 2256–2267. o. DOI:10.1016/S0006-3495(95)80096-2. PMID 8599633. PMC 1236464.  
  17. ↑ a b Crofts, Antony: Lecture 10:ATP synthase. Life Sciences at the University of Illinois at Urbana–Champaign. [2016. szeptember 15-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2023. szeptember 28.)
  18. ↑ a b c ATP Synthase. InterPro Database
  19. ↑ (2006. február 1.) „The V-type H+ ATPase: molecular structure and function, physiological roles and regulation”. The Journal of Experimental Biology 209 (Pt 4), 577–589. o. DOI:10.1242/jeb.02014. PMID 16449553.  
  20. ↑ Dorothy D. Mayewski et al. (2019. február 7.). „Cryo-EM structure of the homohexameric T3SS ATPase-central stalk complex reveals rotary ATPase-like asymmetry”. Nature Communications 10 (626). DOI:10.1038/s41467-019-08477-7.  
  21. ↑ (2003. július 1.) „Structure of the Rho transcription terminator: mechanism of mRNA recognition and helicase loading”. Cell 114 (1), 135–146. o. DOI:10.1016/S0092-8674(03)00512-9. PMID 12859904.  
  22. ↑ a b (2016. március 1.) „Insight into the flagella type III export revealed by the complex structure of the type III ATPase and its regulator”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 113 (13), 3633–3638. o. DOI:10.1073/pnas.1524025113. PMID 26984495. PMC 4822572.  
  23. ↑ a b Martinez LO, Jacquet S, Esteve JP, Rolland C, Cabezón E, Champagne E, Pineau T, Georgeaud V, Walker JE, Tercé F, Collet X, Perret B, Barbaras R (2003. január 1.). „Ectopic beta-chain of ATP synthase is an apolipoprotein A-I receptor in hepatic HDL endocytosis”. Nature 421 (6918), 75–79. o. DOI:10.1038/nature01250. PMID 12511957.  
  24. ↑ Cross RL, Taiz L (1990. január 1.). „Gene duplication as a means for altering H+/ATP ratios during the evolution of FOF1 ATPases and synthases”. FEBS Letters 259 (2), 227–229. o. DOI:10.1016/0014-5793(90)80014-a. PMID 2136729.  
  25. ↑ (2004. október 1.) „The evolution of A-, F-, and V-type ATP synthases and ATPases: reversals in function and changes in the H+/ATP coupling ratio”. FEBS Letters 576 (1–2), 1–4. o. DOI:10.1016/j.febslet.2004.08.065. PMID 15473999.  
  26. ↑ a b (2008. december 1.) „ATP synthase and the actions of inhibitors utilized to study its roles in human health, disease, and other scientific areas”. Microbiology and Molecular Biology Reviews 72 (4), tartalomjegyzék, 590–641. o. DOI:10.1128/MMBR.00016-08. PMID 19052322. PMC 2593570.  
  27. ↑ a b (2016. január 1.) „Rotary ATPases: A New Twist to an Ancient Machine”. Trends in Biochemical Sciences 41 (1), 106–116. o. DOI:10.1016/j.tibs.2015.10.006. PMID 26671611.  
  28. ↑ (2000. május 1.) „Insights into ATP synthase assembly and function through the molecular genetic manipulation of subunits of the yeast mitochondrial enzyme complex”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1458 (2–3), 428–442. o. DOI:10.1016/S0005-2728(00)00092-X. PMID 10838056.  
  29. ↑ (2006. november 1.) „Novel features of the rotary catalytic mechanism revealed in the structure of yeast F1 ATPase”. The EMBO Journal 25 (22), 5433–5442. o. DOI:10.1038/sj.emboj.7601410. PMID 17082766. PMC 1636620.  
  30. ↑ (1999. november 1.) „Molecular architecture of the rotary motor in ATP synthase”. Science 286 (5445), 1700–1705. o. DOI:10.1126/science.286.5445.1700. PMID 10576729.  
  31. ↑ (2015. május 1.) „The purification and characterization of ATP synthase complexes from the mitochondria of four fungal species”. The Biochemical Journal 468 (1), 167–175. o. DOI:10.1042/BJ20150197. PMID 25759169. PMC 4422255.  
  32. ↑ (2018. május 1.) „Structure, mechanism, and regulation of the chloroplast ATP synthase”. Science 360 (6389), eaat4318. o. DOI:10.1126/science.aat4318. PMID 29748256. PMC 7116070.  
  33. ↑ (1994. augusztus 1.) „Structure at 2.8 A resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria”. Nature 370 (6491), 621–628. o. DOI:10.1038/370621a0. PMID 8065448.  
  34. ↑ (2000. november 1.) „The structure of the central stalk in bovine F(1)-ATPase at 2.4 A resolution”. Nature Structural Biology 7 (11), 1055–1061. o. DOI:10.1038/80981. PMID 11062563.  
  35. ↑ (2001. augusztus 1.) „Structure of bovine mitochondrial F(1)-ATPase with nucleotide bound to all three catalytic sites: implications for the mechanism of rotary catalysis”. Cell 106 (3), 331–341. o. DOI:10.1016/s0092-8674(01)00452-4. PMID 11509182.  
  36. ↑ (2019. november 1.) „Structure of a mitochondrial ATP synthase with bound native cardiolipin”. eLife 8, e51179. o. DOI:10.7554/eLife.51179. PMID 31738165. PMC 6930080.   Different from the rest. eLife , 2019. december 24.
  37. ↑ Matzke NJ, Lin A, Stone M, Baker MA (2021. július 1.). „Flagellar export apparatus and ATP synthetase: Homology evidenced by synteny predating the Last Universal Common Ancestor”. BioEssays 43 (7), e2100004. o. DOI:10.1002/bies.202100004. PMID 33998015.  

Fordítás

szerkesztés

Ez a szócikk részben vagy egészben az ATP synthase című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Források

szerkesztés

További információk

szerkesztés
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=ATP-szintáz&oldid=26540165”