Miozin

fehérjecsalád

A miozin számos fehérjének a gyűjtőneve, melyek eukarióta szervezetekben találhatóak meg. Az aktinnal együtt az izmok fő építőelemei, az izmok összehúzódásában kulcsszerepet játszanak.

FelépítéseSzerkesztés

Egy miozin molekula négy fehérjeláncból áll, melyek közül kettő könnyű (kis molekulatömegű) és kettő nehéz (nagy molekulatömegű) lánc. A nehéz lánc egy miozin farokból és egy globuláris (gömb alakú) miozin fejből áll.

Az izmokban ezek a molekulák köteget alkotnak, a miozin farkak egymás köré csavarodnak. A kötegek két végén, egymással ellentétes irányba mutató miozin fejek állnak. A miozinkötegek mellett vékonyabb aktinfonalak helyezkednek el, együtt egy szarkomert alkotva. Ezekből a szarkomerekből épül fel az izomfonal.[1]

MűködéseSzerkesztés

A miozin fejek két aktív centrummal rendelkeznek, melyek közül az egyikhez ATP (adenozin-trifoszfát) tud kötődni. Ennek hatására megváltozik a miozin fej konformációja (alakja), illetve a miozin fej kis mértékben elmozdul. Az ATP hidrolizálódik egy ADP-ra (adenozin-difoszfátra) és egy foszfátcsoportra, melyek továbbra is a miozin fejhez kötődnek. A felszabaduló energia hatására gyenge kötés jön létre a miozin fej és az aktin között. A foszfátcsoport távozásával a miozin fej konformációja ismét megváltozik, az aktin-miozin kötés erősebbé válik. Az ADP leválásakor a miozin fej, és vele együtt a hozzá kötött aktin, nagy mértékben elmozdul a miozin farok végének irányába.

Az izmokban a miozin fejek elmozdulása közelebb húzza egymáshoz az egymással szemben álló aktinfonalakat. Ezzel a szarkomer, egyben az izomfonal megrövidül, így az izom összehúzódik.[1]

JegyzetekSzerkesztés

  1. a b Pálfi Emese: Az izomszövet pp. 10-14. Semmelweis Egyetem, Anatómiai, Szövet- és Fejlődéstani Intézet. (Hozzáférés: 2019. november 2.)