„Fehérje” változatai közötti eltérés

A természetes fehérjék 20 különféle L-α-aminosavból felépülő lineáris polimerek. Ezen „proteinogén” aminosavak számos tulajdonságban megegyeznek: rendelkeznek egy α-szénatommal, melyhez aminocsoport és karboxilcsoport kapcsolódik, valamint egy hidrogén atom. Csak a [[prolin]] képez ez alól kivételt: aminocsoportjának visszakapcsolódásával egy rendhagyó gyűrűs szerkezet alakul ki. A többi aminosav tetraéderes α-szénatomjának negyedik [[ligandum (szervetlen kémia)|liganduma]] más és más, így különböző tulajdonságokkal tudnak a fehérje szerkezetének, funkciójának kialakításához hozzájárulni. Vannak savas ([[Glu]], [[Asp]]), bázisos ([[Arg]], [[Lys]]), apoláris ([[Phe]], [[Tyr (aminosav)|Tyr]], [[Trp]], [[Met]], [[Ile]], [[Leucin|Leu]], [[Val]], [[Ala]]), poláris ([[Ser]], [[Thr]], [[Cys]], [[His]], [[Asn]], [[Gln]]) oldalláncú aminosavak, illetve a [[glicin]] az egyetlen [[optikai izoméria|akirális]] aminosav, melynek oldallánca csupán egy hidrogén. Az aminosavak összekapcsolódása vízkilépéses reakció, ami egy transz, planáris jellegű peptidkötést hoz létre. A lehetséges rezonancia szerkezetek [[kettős kötés]] jelleget adnak a peptid síknak, ami a kötés mentén történő rotációt gátolja. A kötést kialakító atomok sorából, a polimer kialakulása során jön létre az összefüggő peptid gerinc. Az oldalláncok a peptidgerincről „lelógva” egymással és a gerinccel kölcsönhatva alakítják ki a fehérjékre jellemző térszerkezettérszerkezetet.