Wikipédia

Kinezin

A kinezin az eukarióta sejtekben lévő mozgatóproteinekhez tartozó fehérje. A mikrotubulusok szálai mentén mozognak, és az adenozin-trifoszfát hidrolíziséből nyernek energiát (így ATPázok). A kinezinek aktív mozgása számos sejtfunkciót, például a mitózist, a meiózist és a sejt által szállított anyagok transzportját (például az axonális vagy az intraflagelláris transzport) segíti. A legtöbb kinezin a mikrotubulusok +-vége felé halad, ami a legtöbb sejtben a sejt központjából a periféria felé való transzportot jelent.[1] Ez a transzport az anterográd transzport. Ezzel szemben a dineinek a mikrotubulusok mínusz-vége felé haladnak retrográd transzportban.

A kinezindimer (piros) a mikrotubulusokhoz (kék, zöld) csatlakozik, és azokon mozog.
A mikrotubuluson haladó kinezin

Felfedezés szerkesztés

Az első felfedezett kinezinek mikrotubulus-alapú anterográd sejtbelitranszport-motorok,[2] melyeket 1985-ben fedeztek fel citoplazmatikus mozgásuk alapján polipok óriásaxonjában.[3]

A szupercsalád első tagja, a kinezin-1 4 részből – 2 azonos mozgatóegységből (kinezin-nehézlánc (KHC)) és 2 egyéb egység (kinezin-könnyűlánc (KLC)) – álló gyors axonális organellumtranszport-motor. Ezeket mikrotubulus-affinitáson alapuló tisztítással fedezték fel neuronkivonatokban.[4] 1993-ban felfedeztek egy heterotrimer MT-alapú motort, a kinezin-2-t, mely két eltérő KHC-alapú és egy „KAP” egységből áll, melyet tüskésbőrűpete/embriókivonatból nyertek ki,[5] és a fehérjekomplexek (intraflagelláris transzport) axonémaközi szállításában fontos a ciliogenezis során.[6] Molekuláris genetikai és genomikai megközelítések alapján a kinezinek külön mozgató szupercsaládot alkotnak, melyek az eukarióta sejtek számos sejtbeli mozgási eseményéhez fontosak.[7][8][9][10] Például az emlősgenomok több mint 40 kinezint kódolnak,[11] melyek legalább 14 családba (kinezin-1-től kinezin-14-ig) tartoznak.[12]

Szerkezet szerkesztés

Teljes szerkezet szerkesztés

A kinezinek alakja eltérő, de a kinezin-1 motorja két KHC-ből áll, melyek két KLC-t kötnek, melyek eltérő anyagokra eltérő szerkezetűek.

A kinezin-1 nehéz lánca N-terminális globuláris fejből (mozgatódomén) áll, melyet rövid, rugalmas nyak köt a törzshöz, mely hosszú α-helikális tekercsdomén, és C-terminális farokban ér véget, mely a könnyű láncokkal kölcsönhat. A két KHC-törzs tekerccsé áll össze, mely a dimerizációjukat irányítja. Gyakran a szállított anyag a könnyű láncokhoz köt a tetratrikopeptid-szakasznál, de egyes anyagok a C-terminális doménekhez kötnek.[13]

Kinezin-motordomén szerkesztés

A fej a kinezin alapja, aminosavsorrendje a kinezinek közt állandósult. Minden fejen két külön kötőhely van: egy a mikrotubulusnak, egy az ATP-nek. Az ATP-kötés és -hidrolízis és az ADP-felszabadítás megváltoztatják a mikrotubulusok kötőhelyeinek konformációját, ez okozza a mozgását. Számos szerkezeti elem, például a központi β-redő- és az I-es és II-es váltódomén mediálhatja a két kötőhely és a nyakdomén kölcsönhatásait. A két család számos közös szerkezeti elemmel rendelkezik, ilyen például az I-es és II-es váltó.

 
Mozgó és öngátolt kinezin-1. Előbbiben nincs farokkötés, a kinezin-1 a mikrotubulus mentén haladhat. Utóbbiban a farok IAK része (zöld) a mozgatódoménekhez (sárga, narancs) köt, gátolva a kinezin-1 enzimciklusát.[14] PDB: 2Y65, 2Y5W.
 
A kinezin-1 öngátlásának részletei. Kiemelve az IAK rész bázikus aminosavjai, melyek a mozgatódomének savas aminosavjaival kölcsönhatnak.[14] PDB: 2Y65.

Bázikus kinezinszabályzás szerkesztés

A kinezinek alap-enzimaktivitása gyakran alacsony, és a mikrotubulusok általi aktivációkor nő meg.[15] Továbbá sok kinezin képes öngátlásra a farok- és a mozgatódomén kötésével.[16] Ez további szabályzással, például adaptorok, szállított anyag vagy más mikrotubulus-asszociált fehérjék kötésével szűnhet meg.[17][18][19]

Szállítás szerkesztés

A sejtben a kis molekulák, például a gázok és a glükóz oda diffundálnak, ahol kellenek. A sejttestben szintetizált nagy molekulák és a sejtalkotók, például a vezikulumok és a sejtszervecskék, például a mitokondriumok túl nagyok és a citoszol túl sűrű ahhoz, hogy a célba tudjanak diffundálni. A mozgatófehérjék a nagy szállítmányokat a sejten át szállítják a célállomáshoz. A kinezinek a mikrotubulusok mentén egy irányban mozogva szállítják az ilyen anyagokat, lépésenként 1 ATP-molekulát hidrolizálva.[20] 2000-ben feltételezték, hogy ez az, ami minden lépést lehetővé tesz, és a felszabaduló energia mozdítja előre a fejet.[21] Azonban 2006-ban a fej előre történő diffúziójáról és a mikrotubulushoz való, a szállítmányt mozgató kötőerőről számoltak be.[22] Továbbá vírusok, például a HIV is a kinezineket használja a vírusszállításra összeállása után.[23]

A szállított anyagokat in vivo több motor mozgatja.[24][25][26][27]

Mozgásirány szerkesztés

A mozgatófehérjék meghatározott irányban haladnak a mikrotubuluson. A mikrotubulusok polárisak, vagyis a fejek csak egy irányban kötnek a mikrotubulushoz, míg az ATP-kötés minden lépésnek meghatározza az irányát nyakkötő-cipzárazás révén.[28]

2000 óta ismert volt, hogy a kinezinek a mikrotubulusok plusz-vége felé mozgatnak anyagokat (anterográd transzport).[29] Azonban 2011-ben felfedezték, hogy az élesztőcsírasejtekben a kinezin-5-családba tartozó Cin8 kinezin a mínusz-vég felé is tud haladni (retrográd transzport). Ez azt jelenti, hogy ezen egyedi élesztőkinezinek képesek két irányba mozogni.[30][31][32] A kinezinről 2011-ig csak csoportban való retrográd mozgás ismert, ahol az antiparallel motorok megkísérelnek elválasztani mikrotubulusokat.[33] E kétirányúságot megfigyelték azonos körülmények közt, ahol a szabad Cin8 a mínusz-, a keresztkötött a plusz-vég felé mozog keresztkötött mikrotubulusokon. Egy ezek sebességét mérő tanulmány szerint sebességük 25–55 nm/s az orsópólusok irányába.[34] Különböző ionos körülmények közt vizsgálva kiderült, hogy a Cin8 sebessége akár 380 nm/s is lehet.[34] Feltehetően az élesztőkinezin-5-mozgatók, például a Cin8 és a Cut7 más Cin8-mozgatókkal való kapcsolódás eredménye, és segít a dinein szerepének betöltésében élesztők esetén, szemben a humán homológgal, a plusz-irányú Eg5-tel.[35] E felfedezés a kinezin-14-család fehérjéiben (például a Drosophila melanogaster NCD, az élesztő KAR3 és az Arabidopsis thaliana ATK5 fehérjéjében) lehetővé teszi az ellentétes irányú mozgást.[36] This is not typical of kinesin, rather, an exception to the normal direction of movement.

 
A kinezin mozgása

Egy másik mozgatófehérje-típus, a dineineké a mikrotubulus mínusz-vége felé mozog, tehát a sejt központjába (retrográd transzport). Ez például axon terminális részéből a szómába történő szállítást jelent.

Mozgásmechanizmus szerkesztés

2023-ban a kinezin mozgásának valós idejű felvételét készítették el mikrotubuluson.[37] „Kéz kéz felett” mechanizmusban a kinezinfejek egymás felett haladnak, így a vezető- és követőfejek szerepe cserélődik.

  • A ciklus a vezetőfej szervetlenfoszfát-kibocsátásával (Pi) kezdődik.
  • A követőfej leválik a mikrotubulusról, és a jobbra tolt kötetlen állapotba fordul.
  • A vezetőfej ATP-t köt, így a nyak hozzáköt, a követőfejet a vezető körül távolabbra mozdítva. A követőfej kötetlen marad.
  • A vezetőfej ATP-je hidrolizálódik.
  • A követőfej ATP-t bocsát ki, és a mikrotubulushoz köt, vezetővé válva.[38][39][40][41][42][43]

Elméleti modellek szerkesztés

Számos elméleti modell van a molekuláris mozgatófehérjére.[44][45][46] Sok kérdés maradt az elméleti vizsgálatok után – nem ismert a fehérjeszerkezetek, a hőmérséklet-változások szerepe és az energiaátalakítás módja. Így jobb, a molekulaszerkezetet és a kísérleti eredményeket jobban összekapcsoló megközelítések kellenek.

Az egymolekulás dinamika már jól ismert,[47] de e molekulák nagy csapatokban dolgoznak.

Az egymolekulás dinamika a különböző kémiai állapotokon és a mechanikai lépésekről szóló megfigyeléseken alapul.[48] Kis ADP-koncentráció esetén viselkedését a két kemomechanikai ciklus versengése határozza meg, melyek a fékezőerőt határozzák meg. Egy harmadik ciklus válik fontossá nagy ADP-szint mellett.[48] Egyciklusú modellek is ismertek. Seiferth et al. bemutatták, hogy változnak a sebességhez és entrópiatermeléshez hasonló mennyiségek, ha szomszédos állapotok egyesülnek többciklusú modellben, amíg a ciklusszám csökken.[49]

2001-ben kimutatták, hogy a mikrotubulusokon mozgó kinezinek egymással kölcsönhatnak,[50][51] ezek rövid távúak és gyengék (1,6±0,5 KBT). Egy modell figyelembe veszi e kölcsönhatásokat,[47] ahol a dinamikus sebességek a kölcsönhatási energia szerint változnak. on. Pozitív energia esetén a kötéskeletkezési sebesség (q) nő, a kötésbomlási (r) csökken. A be- és kilépési sebességeket is változtatja az energia. A második hely betöltésekor a bemeneti sebesség αq, az utolsó előttiékor a kilépési sebesség βr. Ez az elméleti megközelítés lehetővé teszi a Monte Carlo-szimulációk eredményeinek vizsgálatát, különösen nagyon nagy negatív energia esetén. A normális teljesen aszimmetrikus egyszeri kiviteles folyamat (TASEP) eredményei e modellből számíthatók 0 energia esetén:

 

Mitózis szerkesztés

2005-ben kimutatták, hogy a mikrotubulus-alapú molekulamotorok (beleértve számos kinezint) fontosak a mitózisban. A kinezinek a megfelelő orsóhosszhoz, prometafázis és metafázis során a mikrotubulus-elválasztáshoz, anafázis során a mikrotubulusok mínusz-végeinek depolimerizációjához kellenek. A kinezin-5 az orsóban elválasztja, a kinezin-13 depolimerizálja a mikrotubulusokat.[52]

Kinezin-szupercsalád szerkesztés

A humán kinezinek a következő fehérjék, melyek a szabványos nevezéktan szerint 14 családban (kinezin-1–kinezin-14) vannak:[12]

Kinezin-1-könnyűláncok:

Kinezin-2-asszociált protein:

  • KIFAP3 (más néven KAP-1, KAP3)

Jegyzetek szerkesztés

  1. ↑ Berg J, Tymoczko JL, Stryer L (2002). „Kinesin and Dynein Move Along Microtubules”. Biochemistry. 5th Edition.  
  2. ↑ Vale RD (2003. február 1.). „The molecular motor toolbox for intracellular transport”. Cell 112 (4), 467–80. o. DOI:10.1016/S0092-8674(03)00111-9. PMID 12600311.  
  3. ↑ Endow SA, Kull FJ, Liu H (2010. október 1.). „Kinesins at a glance”. Journal of Cell Science 123 (Pt 20), 3420–4. o. DOI:10.1242/jcs.064113. PMID 20930137.  
  4. ↑ Vale RD, Reese TS, Sheetz MP (1985. augusztus 1.). „Identification of a novel force-generating protein, kinesin, involved in microtubule-based motility”. Cell 42 (1), 39–50. o. DOI:10.1016/S0092-8674(85)80099-4. PMID 3926325.  
  5. ↑ Cole DG, Chinn SW, Wedaman KP, Hall K, Vuong T, Scholey JM (1993. november 1.). „Novel heterotrimeric kinesin-related protein purified from sea urchin eggs”. Nature 366 (6452), 268–70. o. DOI:10.1038/366268a0. PMID 8232586.  
  6. ↑ Rosenbaum JL, Witman GB (2002. november 1.). „Intraflagellar transport”. Nature Reviews. Molecular Cell Biology 3 (11), 813–25. o. DOI:10.1038/nrm952. PMID 12415299.  
  7. ↑ Yang JT, Laymon RA, Goldstein LS (1989. március 1.). „A three-domain structure of kinesin heavy chain revealed by DNA sequence and microtubule binding analyses”. Cell 56 (5), 879–89. o. DOI:10.1016/0092-8674(89)90692-2. PMID 2522352.  
  8. ↑ Aizawa H, Sekine Y, Takemura R, Zhang Z, Nangaku M, Hirokawa N (1992. december 1.). „Kinesin family in murine central nervous system”. The Journal of Cell Biology 119 (5), 1287–96. o. DOI:10.1083/jcb.119.5.1287. PMID 1447303.  
  9. ↑ Enos AP, Morris NR (1990. március 1.). „Mutation of a gene that encodes a kinesin-like protein blocks nuclear division in A. nidulans”. Cell 60 (6), 1019–27. o. DOI:10.1016/0092-8674(90)90350-N. PMID 2138511.  
  10. ↑ Meluh PB, Rose MD (1990. március 1.). „KAR3, a kinesin-related gene required for yeast nuclear fusion”. Cell 60 (6), 1029–41. o. DOI:10.1016/0092-8674(90)90351-E. PMID 2138512.  
  11. ↑ Hirokawa N, Noda Y, Tanaka Y, Niwa S (2009. október 1.). „Kinesin superfamily motor proteins and intracellular transport”. Nature Reviews. Molecular Cell Biology 10 (10), 682–96. o. DOI:10.1038/nrm2774. PMID 19773780.  
  12. ↑ a b Lawrence CJ, Dawe RK, Christie KR, Cleveland DW, Dawson SC, Endow SA, Goldstein LS, Goodson HV, Hirokawa N, Howard J, Malmberg RL, McIntosh JR, Miki H, Mitchison TJ, Okada Y, Reddy AS, Saxton WM, Schliwa M, Scholey JM, Vale RD, Walczak CE, Wordeman L (2004. október 1.). „A standardized kinesin nomenclature”. The Journal of Cell Biology 167 (1), 19–22. o. DOI:10.1083/jcb.200408113. PMID 15479732.  
  13. ↑ Hirokawa N, Pfister KK, Yorifuji H, Wagner MC, Brady ST, Bloom GS (1989. március 1.). „Submolecular domains of bovine brain kinesin identified by electron microscopy and monoclonal antibody decoration”. Cell 56 (5), 867–78. o. DOI:10.1016/0092-8674(89)90691-0. PMID 2522351.  
  14. ↑ a b Kaan HY, Hackney DD, Kozielski F (2011. augusztus 1.). „The structure of the kinesin-1 motor-tail complex reveals the mechanism of autoinhibition”. Science 333 (6044), 883–5. o. DOI:10.1126/science.1204824. PMID 21836017.  
  15. ↑ Stewart RJ, Thaler JP, Goldstein LS (1993. június 1.). „Direction of microtubule movement is an intrinsic property of the motor domains of kinesin heavy chain and Drosophila ncd protein”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 90 (11), 5209–13. o. DOI:10.1073/pnas.90.11.5209. PMID 8506368.  
  16. ↑ Verhey KJ, Hammond JW (2009. november 1.). „Traffic control: regulation of kinesin motors”. Nature Reviews. Molecular Cell Biology 10 (11), 765–77. o. DOI:10.1038/nrm2782. PMID 19851335.  
  17. ↑ Siddiqui N, Zwetsloot AJ, Bachmann A, Roth D, Hussain H, Brandt J, Kaverina I, Straube A (2019. június 1.). „PTPN21 and Hook3 relieve KIF1C autoinhibition and activate intracellular transport”. Nature Communications 10 (1), 2693. o. DOI:10.1038/s41467-019-10644-9. PMID 31217419.  
  18. ↑ Blasius TL, Cai D, Jih GT, Toret CP, Verhey KJ (2007. január 1.). „Two binding partners cooperate to activate the molecular motor Kinesin-1”. The Journal of Cell Biology 176 (1), 11–7. o. DOI:10.1083/jcb.200605099. PMID 17200414.  
  19. ↑ Hooikaas PJ, Martin M, Mühlethaler T, Kuijntjes GJ, Peeters CA, Katrukha EA, Ferrari L, Stucchi R, Verhagen DG, van Riel WE, Grigoriev I, Altelaar AF, Hoogenraad CC, Rüdiger SG, Steinmetz MO, Kapitein LC, Akhmanova A (2019. április 1.). „MAP7 family proteins regulate kinesin-1 recruitment and activation”. The Journal of Cell Biology 218 (4), 1298–1318. o. DOI:10.1083/jcb.201808065. PMID 30770434.  
  20. ↑ Schnitzer MJ, Block SM (1997. július 1.). „Kinesin hydrolyses one ATP per 8-nm step”. Nature 388 (6640), 386–90. o. DOI:10.1038/41111. PMID 9237757.  
  21. ↑ Vale RD, Milligan RA (2000. április 1.). „The way things move: looking under the hood of molecular motor proteins”. Science 288 (5463), 88–95. o. DOI:10.1126/science.288.5463.88. PMID 10753125.  
  22. ↑ Mather WH, Fox RF (2006. október 1.). „Kinesin's biased stepping mechanism: amplification of neck linker zippering”. Biophysical Journal 91 (7), 2416–26. o. DOI:10.1529/biophysj.106.087049. PMID 16844749.  
  23. ↑ Gaudin R, de Alencar BC, Jouve M, Bèrre S, Le Bouder E, Schindler M, Varthaman A, Gobert FX, Benaroch P (2012. október 1.). „Critical role for the kinesin KIF3A in the HIV life cycle in primary human macrophages”. The Journal of Cell Biology 199 (3), 467–79. o. DOI:10.1083/jcb.201201144. PMID 23091068.  
  24. ↑ Gross SP, Vershinin M, Shubeita GT (2007. június 1.). „Cargo transport: two motors are sometimes better than one”. Current Biology 17 (12), R478–86. o. DOI:10.1016/j.cub.2007.04.025. PMID 17580082.  
  25. ↑ Hancock WO (2008. augusztus 1.). „Intracellular transport: kinesins working together”. Current Biology 18 (16), R715–7. o. DOI:10.1016/j.cub.2008.07.068. PMID 18727910.  
  26. ↑ Kunwar A, Vershinin M, Xu J, Gross SP (2008. augusztus 1.). „Stepping, strain gating, and an unexpected force-velocity curve for multiple-motor-based transport”. Current Biology 18 (16), 1173–83. o. DOI:10.1016/j.cub.2008.07.027. PMID 18701289.  
  27. ↑ Klumpp S, Lipowsky R (2005. november 1.). „Cooperative cargo transport by several molecular motors”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 102 (48), 17284–9. o. DOI:10.1073/pnas.0507363102. PMID 16287974.  
  28. ↑ Rice S, Lin AW, Safer D, Hart CL, Naber N, Carragher BO, Cain SM, Pechatnikova E, Wilson-Kubalek EM, Whittaker M, Pate E, Cooke R, Taylor EW, Milligan RA, Vale RD (1999. december 1.). „A structural change in the kinesin motor protein that drives motility”. Nature 402 (6763), 778–84. o. DOI:10.1038/45483. PMID 10617199.  
  29. ↑ Lodish, Harvey (2000). „Kinesin, Dynein, and Intracellular Transport”.  
  30. ↑ Roostalu J, Hentrich C, Bieling P, Telley IA, Schiebel E, Surrey T (2011. április 1.). „Directional switching of the kinesin Cin8 through motor coupling”. Science 332 (6025), 94–9. o. DOI:10.1126/science.1199945. PMID 21350123.  
  31. ↑ Fallesen T, Roostalu J, Duellberg C, Pruessner G, Surrey T (2017. november 1.). „Ensembles of Bidirectional Kinesin Cin8 Produce Additive Forces in Both Directions of Movement”. Biophysical Journal 113 (9), 2055–2067. o. DOI:10.1016/j.bpj.2017.09.006. PMID 29117528.  
  32. ↑ Edamatsu M (2014. március 1.). „Bidirectional motility of the fission yeast kinesin-5, Cut7”. Biochemical and Biophysical Research Communications 446 (1), 231–4. o. DOI:10.1016/j.bbrc.2014.02.106. PMID 24589736.  
  33. ↑ Roostalu J, Hentrich C, Bieling P, Telley IA, Schiebel E, Surrey T (2011. április 1.). „Directional switching of the kinesin Cin8 through motor coupling”. Science 332 (6025), 94–9. o. DOI:10.1126/science.1199945. PMID 21350123.  
  34. ↑ a b Gerson-Gurwitz A, Thiede C, Movshovich N, Fridman V, Podolskaya M, Danieli T, Lakämper S, Klopfenstein DR, Schmidt CF, Gheber L (2011. november 1.). „Directionality of individual kinesin-5 Cin8 motors is modulated by loop 8, ionic strength and microtubule geometry”. The EMBO Journal 30 (24), 4942–54. o. DOI:10.1038/emboj.2011.403. PMID 22101328.  
  35. ↑ Valentine MT, Fordyce PM, Block SM (2006. december 1.). „Eg5 steps it up!”. Cell Division 1 (1), 31. o. DOI:10.1186/1747-1028-1-31. PMID 17173688.  
  36. ↑ Ambrose JC, Li W, Marcus A, Ma H, Cyr R (2005. április 1.). „A minus-end-directed kinesin with plus-end tracking protein activity is involved in spindle morphogenesis”. Molecular Biology of the Cell 16 (4), 1584–92. o. DOI:10.1091/mbc.e04-10-0935. PMID 15659646.  
  37. ↑ Fei, Jinyu (2023. március 10.). „Watching biomolecules stride in real time”. Science 379 (6636), 986–987. o. DOI:10.1126/science.adg8451. PMID 36893224.  
  38. ↑ Deguchi, Takahiro (2023. március 10.). „Direct observation of motor protein stepping in living cells using MINFLUX”. Science 379 (6636), 1010–1015. o. DOI:10.1126/science.ade2676. PMID 36893247.  
  39. ↑ Wolff, Jan (2023. március 10.). „MINFLUX dissects the unimpeded walking of kinesin-1”. Science 379 (6636), 1004–1010. o. DOI:10.1126/science.ade2650. PMID 36893244.  
  40. ↑ Yildiz A, Tomishige M, Vale RD, Selvin PR (2004. január 1.). „Kinesin walks hand-over-hand”. Science 303 (5658), 676–8. o. DOI:10.1126/science.1093753. PMID 14684828.  
  41. ↑ Asbury CL (2005. február 1.). „Kinesin: world's tiniest biped”. Current Opinion in Cell Biology 17 (1), 89–97. o. DOI:10.1016/j.ceb.2004.12.002. PMID 15661524.  
  42. ↑ Sindelar CV, Downing KH (2010. március 1.). „An atomic-level mechanism for activation of the kinesin molecular motors”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 107 (9), 4111–6. o. DOI:10.1073/pnas.0911208107. PMID 20160108.  
  43. ↑ Lay Summary: Life's smallest motor, cargo carrier of the cells, moves like a seesaw. PhysOrg.com, 2010. február 18. (Hozzáférés: 2013. május 31.)
  44. ↑ Atzberger PJ, Peskin CS (2006. január 1.). „A Brownian Dynamics model of kinesin in three dimensions incorporating the force-extension profile of the coiled-coil cargo tether”. Bulletin of Mathematical Biology 68 (1), 131–60. o. DOI:10.1007/s11538-005-9003-6. PMID 16794924.  
  45. ↑ Peskin CS, Oster G (1995. április 1.). „Coordinated hydrolysis explains the mechanical behavior of kinesin”. Biophysical Journal 68 (4 Suppl), 202S–210S; discussion 210S–211S. o. PMID 7787069.  
  46. ↑ Mogilner A, Fisher AJ, Baskin RJ (2001. július 1.). „Structural changes in the neck linker of kinesin explain the load dependence of the motor's mechanical cycle”. Journal of Theoretical Biology 211 (2), 143–57. o. DOI:10.1006/jtbi.2001.2336. PMID 11419956.  
  47. ↑ a b Celis-Garza D, Teimouri H, Kolomeisky AB (2015). „Correlations and symmetry of interactions influence collective dynamics of molecular motors”. Journal of Statistical Mechanics: Theory and Experiment 2015 (4), P04013. o. DOI:10.1088/1742-5468/2015/04/p04013.  
  48. ↑ a b Liepelt, Steffen (2007. június 20.). „Kinesin's Network of Chemomechanical Motor Cycles”. Physical Review Letters 98 (25), 258102. o. DOI:10.1103/PhysRevLett.98.258102. PMID 17678059.  
  49. ↑ Seiferth, David (2020. december 29.). „Coarse graining of biochemical systems described by discrete stochastic dynamics”. Physical Review E 102 (6), 062149. o. DOI:10.1103/PhysRevE.102.062149. PMID 33466014.  
  50. ↑ Seitz A, Surrey T (2006. január 1.). „Processive movement of single kinesins on crowded microtubules visualized using quantum dots”. The EMBO Journal 25 (2), 267–77. o. DOI:10.1038/sj.emboj.7600937. PMID 16407972.  
  51. ↑ Vilfan A, Frey E, Schwabl F, Thormählen M, Song YH, Mandelkow E (2001. október 1.). „Dynamics and cooperativity of microtubule decoration by the motor protein kinesin”. Journal of Molecular Biology 312 (5), 1011–26. o. DOI:10.1006/jmbi.2001.5020. PMID 11580246.  
  52. ↑ Goshima G, Vale RD (2005. augusztus 1.). „Cell cycle-dependent dynamics and regulation of mitotic kinesins in Drosophila S2 cells”. Molecular Biology of the Cell 16 (8), 3896–907. o. DOI:10.1091/mbc.E05-02-0118. PMID 15958489.  

Fordítás szerkesztés

Ez a szócikk részben vagy egészben a Kinesin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk szerkesztés

A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinezin&oldid=26906909”