Főmenü megnyitása

A Pyrococcus abyssi a Thermococcaceae családba tartozó ultra hipertermofil tengeri Archaea faj. Az archeák – ősbaktériumok – egysejtű, sejtmag nélküli prokarióta szervezetek. Kénredukáló és optimálisan 100-103 °C között növekszik. Sejtjei nagyjából gömbölyűek, megjelenése hasonló a Thermococcus celerhez. Szilárd hordozón növesztett sejteknek az egyik pólusához sűrű nyalábban ostorok vagy pilusok kapcsolódnak.[1]

Infobox info icon.svg
Pyrococcus woesei
Rendszertani besorolás
Domén: Archaea
Ország: Euryarchaeota
Törzs: Euryarchaeota
Osztály: Thermococci
Rend: Thermococcales
Család: Thermococcaceae
Nemzetség: Pyrococcus
Faj: P. woesei
Tudományos név
''Pyrococcus woesei''
Zillig, 1988
Hivatkozások
Wikifajok

A Wikifajok tartalmaz Pyrococcus woesei témájú rendszertani információt.

Egy javaslat szerint a Pyrococcus furiosus egy alfaja.[2]

ForrásokSzerkesztés

  1. (1987. szeptember 13.) „Pyrococcus woesei, sp. nov., an ultra-thermophilic marine archaebacterium, representing a novel order, Thermococcales”. Systematic and Applied Microbiology 9 (1-2), 62–70. o. DOI:10.1016/S0723-2020(87)80057-7. ISSN 07232020.  
  2. Kanoksilapatham W (2004. október 1.). „A proposal to rename the hyperthermophile Pyrococcus woesei as Pyrococcus furiosus subsp. woesei”. Archaea (Vancouver, B.C.) 1 (4), 277–83. o. PMID 15810438. (Hozzáférés ideje: 2013. augusztus 13.)  

További információkSzerkesztés

  • Ghasemi A (2011. szeptember 1.). „Cloning, expression and purification of Pwo polymerase from Pyrococcus woesei”. Iranian Journal of Microbiology 3 (3), 118–22. o. PMID 22347593. (Hozzáférés ideje: 2013. augusztus 13.)  
  • (2007. szeptember 18.) „Directed evolution of a beta-galactosidase from Pyrococcus woesei resulting in increased thermostable beta-glucuronidase activity”. Applied Microbiology and Biotechnology 77 (3), 569–578. o. DOI:10.1007/s00253-007-1182-7.  
  • (2004. február 1.) „Cloning of the thermostable alpha-amylase gene from Pyrococcus woesei in Escherichia coli: Isolation and some properties of the enzyme”. Molecular Biotechnology 26 (2), 101–109. o. DOI:10.1385/MB:26:2:101. (Hozzáférés ideje: 2014. november 12.)