„Prolin” változatai közötti eltérés

Hangrendi illeszkedės javítása
(→‎További információk: Holt link élővé tétele.)
(Hangrendi illeszkedės javítása)
Címkék: Vizuális szerkesztés Mobilról szerkesztett Mobil web szerkesztés
 
== Kémia ==
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-rera rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezért fordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben.
 
A prolin általában a szabályos másodlagos fehérjeszerkezeti elemek közötti elválasztó helyeken áll
([[alfa hélix]]ek és [[béta lemezek]] között).
Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként.
 
<!--== Jegyzetek ==
{{jegyzetek}}-->
{{Jegyzetek}}
 
== Források ==